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美国转译遗传研究所(TGen):3种激酶EIF2AK2、DYRK1A和AKAP13与阿尔茨海默病有关
作者:刘海英 | 2010/1/24 15:51:43 | 浏览:2417 | 评论:0

  美国转译遗传研究所(TGen)的一科学小组发现了3种可引发tao蛋白功能障碍的激酶(从高能供体分子转移磷酸基团到特定靶分子的酶),正是这3种激酶阻断了大脑细胞间的连接,进而导致了与阿尔茨海默病相关的记忆缺失问题。研究人员认为,该发现有助于开发出治疗阿尔茨海默病的新药。相关论文发表在近期出版的《BMC基因组学》杂志上。

  tao蛋白是一种对神经细胞间微管连接桥的形成起重要作用的蛋白。这种微管桥犹如神经细胞内的“骨架”,支持着突触连接,使神经细胞间如计算机电路一样能彼此沟通。如果tao蛋白功能出现障碍,将导致神经细胞间无法再相互联系,从而严重影响人的认知,即思考和推理能力。

  TGen神经变性研究小组助理研究员特拉维斯·邓克利博士撰文指出,在正常情况下,激酶通过增加磷酸来调节tao蛋白,这个被叫做tao蛋白磷酸化的过程可使微管解开后再绑定,使神经细胞间能够相互连接,从而促进人的记忆的形成和保持。

  然而,有时tao蛋白会过度磷酸化,微管桥会被拆解,导致神经原纤维缠结。而神经原纤维缠结是阿尔茨海默病的典型病理特征之一。

  该研究小组使用一种叫做siRNA的分子工具,对人体细胞内所有已知的和理论推理出的572个激酶进行了复杂的测试,最终确定了26个与tao蛋白磷酸化有关的激酶,而其中的3种激酶EIF2AK2、DYRK1A和AKAP13导致了tao蛋白的过度磷酸化,从而永久地拆解了微管桥。

  TGen神经遗传学分部的临床主任,同时也是巴纳阿尔茨海默病研究所执行主任的埃里克·雷曼博士解释说,tao蛋白将神经细胞内的“骨架”结合在一起,当磷酸分子与tao蛋白粘合时,该“骨架”瓦解,神经细胞开始收回突触分支并死亡,导致记忆丧失和思考能力出现问题。而通过siRNA,研究人员就可断定,是哪一种蛋白促发了磷酸分子与tao蛋白的粘结。

  雷曼称,这3种激酶现在或可成为蛋白抑制药物的靶点。如果能开发出一种安全的、耐受性很好的治疗神经原纤维缠结的药物,将给阿尔茨海默病的治疗带来希望。他们下一步的任务,就是要找到并确定使这3种激酶无效的药物成分。

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