美国转译遗传研究所（TGen）的一科学小组发现了3种可引发tao蛋白功能障碍的激酶（从高能供体分子转移磷酸基团到特定靶分子的酶），正是这3种激酶阻断了大脑细胞间的连接，进而导致了与阿尔茨海默病相关的记忆缺失问题。研究人员认为，该发现有助于开发出治疗阿尔茨海默病的新药。相关论文发表在近期出版的《BMC基因组学》杂志上。

　　tao蛋白是一种对神经细胞间微管连接桥的形成起重要作用的蛋白。这种微管桥犹如神经细胞内的“骨架”，支持着突触连接，使神经细胞间如计算机电路一样能彼此沟通。如果tao蛋白功能出现障碍，将导致神经细胞间无法再相互联系，从而严重影响人的认知，即思考和推理能力。

　　TGen神经变性研究小组助理研究员特拉维斯·邓克利博士撰文指出，在正常情况下，激酶通过增加磷酸来调节tao蛋白，这个被叫做tao蛋白磷酸化的过程可使微管解开后再绑定，使神经细胞间能够相互连接，从而促进人的记忆的形成和保持。

　　然而，有时tao蛋白会过度磷酸化，微管桥会被拆解，导致神经原纤维缠结。而神经原纤维缠结是阿尔茨海默病的典型病理特征之一。

　　该研究小组使用一种叫做siRNA的分子工具，对人体细胞内所有已知的和理论推理出的572个激酶进行了复杂的测试，最终确定了26个与tao蛋白磷酸化有关的激酶，而其中的3种激酶EIF2AK2、DYRK1A和AKAP13导致了tao蛋白的过度磷酸化，从而永久地拆解了微管桥。

　　TGen神经遗传学分部的临床主任，同时也是巴纳阿尔茨海默病研究所执行主任的埃里克·雷曼博士解释说，tao蛋白将神经细胞内的“骨架”结合在一起，当磷酸分子与tao蛋白粘合时，该“骨架”瓦解，神经细胞开始收回突触分支并死亡，导致记忆丧失和思考能力出现问题。而通过siRNA，研究人员就可断定，是哪一种蛋白促发了磷酸分子与tao蛋白的粘结。

　　雷曼称，这3种激酶现在或可成为蛋白抑制药物的靶点。如果能开发出一种安全的、耐受性很好的治疗神经原纤维缠结的药物，将给阿尔茨海默病的治疗带来希望。他们下一步的任务，就是要找到并确定使这3种激酶无效的药物成分。